肽醯轉移酶與移位（peptidyl transferase and translocation）

每一輪延伸裡都有兩件不同的事必須發生，把它們分清楚很有幫助。先是要把一個新的胺基酸用化學方式焊到正在增長的鏈上。然後整個核糖體必須向前挪動，對齊下一個密碼子。前者由一種叫肽醯轉移酶的活性來完成；後者是移位。二者合起來，就是搭建一個蛋白質的化學與編舞。

肽醯轉移酶是形成肽鍵的那個反應。它坐落在大亞基中，把P位tRNA上所握的整條鏈，接到A位tRNA上等候的胺基酸上，於是增長後的鏈如今掛到了A位tRNA上。令人驚嘆的是執行此事者：不是一種蛋白質的酶，而是核糖體RNA本身。催化中心由RNA構成，使核糖體成為一種核酶——這是「以RNA為基礎的催化非常古老」的有力證據。移位是隨後的那次移動：核糖體沿mRNA恰好棘動一個密碼子，把用過的tRNA滑入E位、把載鏈的tRNA滑入P位，並在如今空著的A位露出一個新的密碼子。這一步由一個延伸因子耗費GTP來驅動，正是它讓閱讀框不致滑動。

把這兩個事件分開，能解釋為什麼蛋白質鏈以那樣的方式增長，又為什麼翻譯能保持在框內。肽醯轉移酶解釋了為何鏈總是向前交到最新的胺基酸上（鏈移向A位，而非反過來），也解釋了為何新成的鍵是一個與每個蛋白質中都相同的肽鍵。移位則解釋了那種有方向、恰好每次三個鹼基的行進。若干抗生素恰好針對這兩件事之一——氯黴素阻斷肽醯轉移反應，另一些則凍結移位——這就是為什麼把這一分拆弄清楚不只是記帳而已。