肽鍵

要搭建一條蛋白質鏈，細胞必須把胺基酸一個接一個地扣在一起。它用的扣子是一種單一、特定的化學連接，叫做肽鍵。正是它把一堆鬆散的胺基酸「珠子」變成相連的項鍊，也就是多肽。

肽鍵形成於一個胺基酸的羧基（-COOH）與下一個胺基酸的胺基（-NH2）之間。在結合時，這一對會脫去一個水分子——這種反應叫縮合或脫水——在二者之間留下一個 -C(=O)-N(H)- 的連接。這與普通化學中的醯胺鍵是同一種化學。由此引出兩個重要特點。其一，儘管它畫作單鍵，電子卻在 C-N 鍵與相鄰的 C=O 之間共享，使肽鍵帶有部分雙鍵性質：它不能自由旋轉，周圍的六個原子被鎖定在一個平面內。其二，這個連接是有方向的——每條鏈都有一個游離的胺基端（N 端）和一個游離的羧基端（C 端），按慣例我們從 N 端向 C 端讀寫序列。

這種剛性與平面性悄悄地至關重要。由於每個肽鍵都是一塊僵硬的小平板，骨架只能在平板之間的關節處彎折——這大大限制了鏈的折疊方式，也正因如此才可能出現α螺旋、β折疊這類規則結構。肽鍵在化學上也很結實；它在體溫下不會自行散開，這正是蛋白質穩定的原因，也是為什麼要把蛋白質重新分解成胺基酸，需要強酸或專門的酶。