二級結構

一條裸露的多肽鏈並不是隨意癱軟的。它的某些片段會咬合成幾種整齊、重複的形狀——就像一條長絲帶會自然捲成彈簧，或來回折疊成扇形。這些局部的、規則的形狀就是蛋白質的二級結構：凌駕於樸素序列之上的第一層秩序。

主要有兩種形式，外加連接段。α螺旋是一個右手螺旋，骨架像螺絲錐一樣盤繞。β折疊由並排鋪開的伸展鏈股構成，像木板棧道的一塊塊木板。關鍵在於，二者都靠骨架自身原子之間的氫鍵維繫——具體說，是一個殘基的羰基氧與幾位之外另一個殘基的醯胺氫之間——而不是靠側鏈。每個這樣的鍵都很弱，但一段螺旋或折疊片裡有許多個共同作用，於是整個結構得以穩定。在這些規則單元之間和周圍，穿插著轉角和環：較短、較不規則的片段，讓鏈得以掉頭，並把一段接到下一段。

二級結構之所以重要，是因為它是折疊的中間詞彙——細胞並不會從序列一步跳到成品的團塊；它先形成螺旋和折疊片，再把這些堆疊拼裝成完整形狀。螺旋、折疊片與環的具體配比，以及它們各自落在序列的哪些位置，正是區分一個蛋白質架構與另一個的因素之一，而這又深受存在哪些胺基酸的影響（例如脯胺酸往往會打斷螺旋）。