米氏動力學（Michaelis–Menten kinetics）

想象一個只有一位職員的售票窗口。當只有寥寥幾位顧客陸續到來時，職員能以他們到達的速度處理，於是吞吐量隨人群增加而上升。可一旦排起長隊，職員就開足馬力了——再增加顧客也不再讓什麼加快；窗口已經到了天花板。米氏動力學所描述的，正是一種酶處理其底物時這種飽和的行為。

更準確地說，米氏動力學是描述酶催化反應的速率如何依賴於底物量的標準模型。底物少時，速率幾乎成正比地攀升；底物多時，速率在一個最大速率 Vmax 處趨於平穩，因為每個酶分子都忙著。這個模型由兩個數概括：Vmax（酶滿負荷時的最高速度）和米氏常數 Km（給出 Vmax 一半時的底物濃度，是酶抓握底物緊不緊的一個粗略量度）。

為什麼重要：這條簡單的曲線讓生化學家得以比較不同的酶、預測某個代謝步驟跑得多快，並理解阻斷酶的藥物如何起作用。誠實的提醒是：這個模型建立在簡化假設上——主要是假設酶-底物錯合物維持穩定的水平、且產物不會把過程堵住——所以它對許多酶描述得很好，卻並非對所有酶；具有多個位點或協同行為的酶需要更豐富的模型。