二级结构

一条裸露的多肽链并不是随意瘫软的。它的某些片段会咬合成几种整齐、重复的形状——就像一条长丝带会自然卷成弹簧，或来回折叠成扇形。这些局部的、规则的形状就是蛋白质的二级结构：凌驾于朴素序列之上的第一层秩序。

主要有两种形式，外加连接段。α螺旋是一个右手螺旋，骨架像螺丝锥一样盘绕。β折叠由并排铺开的伸展链股构成，像木板栈道的一块块木板。关键在于，二者都靠骨架自身原子之间的氢键维系——具体说，是一个残基的羰基氧与几位之外另一个残基的酰胺氢之间——而不是靠侧链。每个这样的键都很弱，但一段螺旋或折叠片里有许多个共同作用，于是整个结构得以稳定。在这些规则单元之间和周围，穿插着转角和环：较短、较不规则的片段，让链得以掉头，并把一段接到下一段。

二级结构之所以重要，是因为它是折叠的中间词汇——细胞并不会从序列一步跳到成品的团块；它先形成螺旋和折叠片，再把这些堆叠拼装成完整形状。螺旋、折叠片与环的具体配比，以及它们各自落在序列的哪些位置，正是区分一个蛋白质架构与另一个的因素之一，而这又深受存在哪些氨基酸的影响（例如脯氨酸往往会打断螺旋）。