受体酪氨酸激酶（receptor tyrosine kinase）
/ ree-SEP-ter TY-roh-seen KY-nayss /
想象一对对讲机的两半，只有合在一起才能工作。分开时，每一半都默不作声。但当合适的人抓住两半、咔哒一声拼成一对，设备就活了过来，开始广播。受体酪氨酸激酶的行为正是如此：这些受体在膜里安静地、分散地待着，直到一个配体把其中两个拉到一起，只有当它们配成一对时，信号才被打开。
受体酪氨酸激酶（简称RTK）是一种既是受体、又是酶的细胞表面受体。它的内侧部分是一个激酶——一种把磷酸标签贴到蛋白质上酪氨酸残基处的工具。当一个配体（常常是生长因子）结合时，两个受体分子会配成一对（二聚化），配对之后它们彼此贴上磷酸，这一过程叫做自磷酸化。这些新贴上的磷酸标签会成为停靠位点：一群内部信号蛋白识别它们，并在受体的尾巴上组装起来，同时启动好几条通路——其中常常包括驱动细胞生长和分裂的MAP激酶通路。
RTK极其重要，因为它们携带着叫细胞生长、分裂和存活的信号——而这恰恰是癌症最想伪造的那种信号。许多肿瘤的成因，是某个RTK发生突变而保持配对、保持'开'状态，哪怕没有任何配体，也不停地嘶喊'分裂'。这也让RTK成为备受重视的药物靶点：像曲妥珠单抗以及许多以'替尼'结尾的激酶抑制剂，都是通过关闭过度活跃的RTK来起作用的。一个常见的误解是以为RTK像GPCR那样把信息交给G蛋白；其实RTK本身就是酶，它直接在自己身上搭建信号复合体，中间没有G蛋白。
在某些乳腺癌中，一种叫HER2的RTK被过量制造，并保持配对、保持活跃，不断命令细胞分裂。曲妥珠单抗（赫赛汀）这种药物结合HER2，钝化这个卡住的信号——这正是一个信号蛋白既是病因、又是治疗靶点的典型例子。
一个卡在'开'状态的生长信号受体能驱动癌症——也能成为药物靶点。
RTK本身就是酶，直接在自己身上搭建信号复合体——和GPCR不同，中间没有G蛋白。大多数RTK必须先配对（二聚化）才能发出信号。