米氏动力学（Michaelis–Menten kinetics）

想象一个只有一位职员的售票窗口。当只有寥寥几位顾客陆续到来时，职员能以他们到达的速度处理，于是吞吐量随人群增加而上升。可一旦排起长队，职员就开足马力了——再增加顾客也不再让什么加快；窗口已经到了天花板。米氏动力学所描述的，正是一种酶处理其底物时这种饱和的行为。

更准确地说，米氏动力学是描述酶催化反应的速率如何依赖于底物量的标准模型。底物少时，速率几乎成正比地攀升；底物多时，速率在一个最大速率 Vmax 处趋于平稳，因为每个酶分子都忙着。这个模型由两个数概括：Vmax（酶满负荷时的最高速度）和米氏常数 Km（给出 Vmax 一半时的底物浓度，是酶抓握底物紧不紧的一个粗略量度）。

为什么重要：这条简单的曲线让生化学家得以比较不同的酶、预测某个代谢步骤跑得多快，并理解阻断酶的药物如何起作用。诚实的提醒是：这个模型建立在简化假设上——主要是假设酶-底物络合物维持稳定的水平、且产物不会把过程堵住——所以它对许多酶描述得很好，却并非对所有酶；具有多个位点或协同行为的酶需要更丰富的模型。