肽键

要搭建一条蛋白质链，细胞必须把氨基酸一个接一个地扣在一起。它用的扣子是一种单一、特定的化学连接，叫做肽键。正是它把一堆松散的氨基酸“珠子”变成相连的项链，也就是多肽。

肽键形成于一个氨基酸的羧基（-COOH）与下一个氨基酸的氨基（-NH2）之间。在结合时，这一对会脱去一个水分子——这种反应叫缩合或脱水——在二者之间留下一个 -C(=O)-N(H)- 的连接。这与普通化学中的酰胺键是同一种化学。由此引出两个重要特点。其一，尽管它画作单键，电子却在 C-N 键与相邻的 C=O 之间共享，使肽键带有部分双键性质：它不能自由旋转，周围的六个原子被锁定在一个平面内。其二，这个连接是有方向的——每条链都有一个游离的氨基端（N 端）和一个游离的羧基端（C 端），按惯例我们从 N 端向 C 端读写序列。

这种刚性与平面性悄悄地至关重要。由于每个肽键都是一块僵硬的小平板，骨架只能在平板之间的关节处弯折——这大大限制了链的折叠方式，也正因如此才可能出现α螺旋、β折叠这类规则结构。肽键在化学上也很结实；它在体温下不会自行散开，这正是蛋白质稳定的原因，也是为什么要把蛋白质重新分解成氨基酸，需要强酸或专门的酶。