结合亲和力与平衡（binding affinity）
当两个分子能黏在一起时，一个合理的问题是：黏得有多紧？又有多大比例真的保持黏着？在温热、不停推搡的细胞里，搭档们一直在彼此碰上又分开。结合亲和力衡量的，是两个分子有多强烈地“偏好”结合在一起，而平衡描述的，是它们最终安顿下来的那种稳定的平衡状态。
结合是可逆的：搭档 A 和搭档 B 凑到一起形成复合物 AB，而这个复合物也时时刻刻在重新分开。在平衡时，这两个速率相互抵消，于是游离 A、游离 B、和结合态 AB 的量保持稳定——并不是因为什么都没在发生，而是因为结合与解离相互抵消。亲和力由一个数字来刻画，即解离常数（记作 Kd）：它是有一半分子处于结合态、一半游离时搭档的浓度。Kd 小意味着结合紧（只需一点点搭档就能结合掉一半），Kd 大意味着结合弱。由于底层的接触都是非共价的，亲和力能跨越极大的范围，并能被形状或化学的微小变化精细地调节。
亲和力与平衡，把“它们能结合”变成了“结合多少、何时结合、结合多久”——而这才是真正掌控生物学的东西。一个信号分子必须把它的受体结合得够紧才能起作用，又得够松，好在信号结束时放手；一种药物被设计成高亲和力，好让低剂量也能奏效；一个转录因子抓住 DNA 的力度，决定了一个基因被开启的强弱。关键在于，结合是由平衡和浓度掌控的，而不是非有即无：提高一个搭档的浓度，你就把更多的复合物推着形成——这正是细胞（以及药物）调高、调低各种反应的方式。
一种 Kd 极小（比如每升十亿分之一摩尔）的药物，把它的靶蛋白结合得如此之紧，以至于很小的剂量就能占据大部分靶点；而一种结合很弱、Kd 很大的化合物，要做同样的事就得用巨大的、往往有毒的剂量。
Kd 是结合掉一半时搭档的浓度——Kd 越小，结合越紧。
高亲和力并不意味着复合物永不分开；即便结合得很紧的搭档，也一直在不停地结合又解离。平衡是动态的——它是两个持续进行的速率之间的稳定平衡，而不是冻结、永久的黏着。