生物大分子的化学
非共价相互作用(noncovalent interaction)
魔术贴抓得很牢,但你能把它撕开、再贴回去,反复上千次。生命分子也用一种类似魔术贴的握持:一族弱小的吸引力,单看每一个几乎抓不住,合起来却能把两个分子紧紧夹住——事成之后又能松手。这些就是非共价相互作用,是生物如何造出既稳定又可变的形状的秘诀。
与共价键不同,非共价相互作用不共享任何电子;它只是分子之间、或一个分子各部分之间的吸引力。主要有四类:氢键(略带正电的 H 伸向略带负电的 O 或 N)、离子或静电相互作用(一个完整的正电荷吸引一个完整的负电荷)、范德华力(任何紧密接触的原子之间转瞬即逝的吸引)、以及疏水效应(油性基团被周围的水驱赶到一起)。每一种都远比共价键弱,每一种都自顾自地来去。但一个蛋白质表面可能同时提供几十个,几十个弱小的握持加起来,就成了牢固而专一的把持。
分子识别正是靠非共价相互作用发生的。酶抓住它的目标、转录因子读取一段 DNA、抗体锁定一个入侵者、蛋白质折叠成它工作的形状——全都通过这些弱接触的图样实现。它们的弱小正是关键所在:因为每一个都能断开,结合就是可逆的,于是信号能关闭、链能被拉开、搭档能被释放。强壮的共价键搭出部件;弱小的非共价作用则让这些部件彼此找到、把持、又放开。
一个抗体抓住一个病毒蛋白,靠的不是单根焊死的键,而是一大群氢键、静电接触和严丝合缝的范德华贴合——合起来足以牢牢把持,每一个却又足够弱,使得这个复合物日后还能解开。
许多弱小的握持加起来,成了牢固而可逆的把持。
称它们“弱”,指的是每一个单独的相互作用;合起来它们可以非常强。与共价键真正关键的区别不仅在强度,更在可逆性——它们能在体温下、无需任何酶就断开并重新形成。
又称
另见