氨基酸侧链

想象二十个人穿着一模一样的制服，但每人手里拿着不同的工具——一个拿磁铁，一个拿油抹布，一个拿钩子，一个拿夹钳。制服就是共享的氨基酸骨架；工具就是侧链。在化学里它简单地写作 R，是从中心α碳上垂下来、使二十种氨基酸各成其身的那一部分。

侧链可以几乎什么都没有（甘氨酸的 R 只是一个氢），也可以是一个精巧的结构（色氨酸的双环）。关键在于它的化学性格。有的侧链是非极性、疏水的——它们躲避水、彼此抱团，就像油滴相互融合。有的是极性的、亲水的。有的带着完整的电荷，或正（如赖氨酸）或负（如谷氨酸），能吸引相反的电荷。还有少数身怀特技：半胱氨酸的硫可以与另一个半胱氨酸架桥，组氨酸能抓放质子，脯氨酸会使链折出弯角。

侧链正是蛋白质化学真正发生的地方。它们决定链如何折叠（怕水的侧链把自己埋进内部，亲水的朝外），它们构成识别其他分子的抓握口袋，它们在酶的活性位点上完成催化工作。所以当你问一个蛋白质为何是这个形状，或一个酶为何恰好加速某一个反应时，答案几乎总归结于：哪些侧链处在哪些位置。