肽鍵（peptide bond）
/ PEP-tide /
肽鍵是把一個胺基酸連到下一個的連接，是把一串胺基酸縫成蛋白質的那一針。儘管有個專門的名字，它其實不過是一個醯胺鍵——正是你學過的、羧酸與胺之間那種 C-N 連接——只是在這裡形成於一個胺基酸的 -COOH 與下一個的 -NH2 之間。兩個胺基酸相連成二肽；許多個相連成多肽；折疊好的多肽就是蛋白質。
它的形成很好想像。第一個胺基酸的羧基和第二個胺基酸的胺基靠攏；酸的 C-OH 和胺的一個 H 以一分子水的形式離去，一根新的 C-N 鍵把兩者繫在一起：-CO-NH-。這是一次縮合（失去了水），也正是醯胺的生成。所得的肽鍵有一個你早就了解的、關於醯胺的、悄悄重要的特徵：共振。氮上的孤對電子離域到羰基氧上，使 C-N 鍵帶有部分雙鍵性質。這意味著肽基的六個原子（羰基的 C 和 O、N 和它的 H、以及兩側的兩個碳）被鎖成平面而剛硬，繞 C-N 鍵的旋轉受到限制——這個結構事實塑造了整個蛋白質如何折疊。
肽鍵之所以重要，是因為蛋白質是生命的主力分子，而它的整條主鏈就是一連串這樣的醯胺連接。沿主鏈排列的胺基酸順序（一級結構）決定了鏈如何盤成螺旋和片層（二級結構）、如何折疊成三維形狀（三級結構）、如何與別的鏈組裝（四級結構）。肽鍵的剛性，以及它能形成氫鍵的羰基和 N-H，正是使那些折疊形狀成為可能的東西。所以生物學裡最重要的聚合物，在它的接頭處，不過是醯胺化學的反覆。
甘胺酸加丙胺酸縮合成二肽 Gly-Ala：甘胺酸的 -COOH 與丙胺酸的 -NH2 連成 -CO-NH-，排出一分子水。共振使這個醯胺基變平，並阻止繞 C-N 鍵的自由旋轉，這就是蛋白質主鏈會折疊成規則形狀、而不是隨意癱軟的原因。
兩個胺基酸縮合成一個醯胺；共振使肽鍵平面而剛硬。
肽鍵就是一個醯胺；它不需要什麼特殊的「生物」化學才能斷開——酸、鹼或酶都能把它水解回胺基酸，和任何醯胺水解一樣。它著名的剛性來自共振，而不是來自一根真正獨立存在的雙鍵。