蛋白激酶A

蛋白激酶A是环磷酸腺苷的首席副官。环磷酸腺苷本身几乎不直接作用于细胞的工作部件；它转而激活蛋白激酶A，由后者通过给其他蛋白贴上磷酸基团来执行命令，从而开启或关闭它们的活性。

静息时蛋白激酶A是一个四部分的复合体：两个调节亚基把两个催化亚基扣在失活状态。当环磷酸腺苷升高时，它结合调节亚基并释放出催化亚基，后者继而磷酸化靶蛋白上的丝氨酸和苏氨酸残基。靶点包括代谢酶（如控制糖原和脂肪分解的酶）、离子通道，以及调控基因的蛋白CREB——后者让信号深入细胞核并改变基因表达。

由于蛋白激酶A是每一个Gs偶联、升高环磷酸腺苷的信号的共同输出端，它解释了β受体激动剂、胰高血糖素和磷酸二酯酶抑制剂多样化的下游效应。这一作用会被磷酸酶逆转，磷酸酶把磷酸基团重新剥除——因此细胞的状态反映的是激酶与磷酸酶活性之间持续的平衡。