肽键（peptide bond）
/ PEP-tide /
肽键是把一个氨基酸连到下一个的连接，是把一串氨基酸缝成蛋白质的那一针。尽管有个专门的名字，它其实不过是一个酰胺键——正是你学过的、羧酸与胺之间那种 C-N 连接——只是在这里形成于一个氨基酸的 -COOH 与下一个的 -NH2 之间。两个氨基酸相连成二肽；许多个相连成多肽；折叠好的多肽就是蛋白质。
它的形成很好想象。第一个氨基酸的羧基和第二个氨基酸的胺基靠拢；酸的 C-OH 和胺的一个 H 以一分子水的形式离去，一根新的 C-N 键把两者系在一起：-CO-NH-。这是一次缩合（失去了水），也正是酰胺的生成。所得的肽键有一个你早就了解的、关于酰胺的、悄悄重要的特征：共振。氮上的孤对电子离域到羰基氧上，使 C-N 键带有部分双键性质。这意味着肽基的六个原子（羰基的 C 和 O、N 和它的 H、以及两侧的两个碳）被锁成平面而刚硬，绕 C-N 键的旋转受到限制——这个结构事实塑造了整个蛋白质如何折叠。
肽键之所以重要，是因为蛋白质是生命的主力分子，而它的整条主链就是一连串这样的酰胺连接。沿主链排列的氨基酸顺序（一级结构）决定了链如何盘成螺旋和片层（二级结构）、如何折叠成三维形状（三级结构）、如何与别的链组装（四级结构）。肽键的刚性，以及它能形成氢键的羰基和 N-H，正是使那些折叠形状成为可能的东西。所以生物学里最重要的聚合物，在它的接头处，不过是酰胺化学的反复。
甘氨酸加丙氨酸缩合成二肽 Gly-Ala：甘氨酸的 -COOH 与丙氨酸的 -NH2 连成 -CO-NH-，排出一分子水。共振使这个酰胺基变平，并阻止绕 C-N 键的自由旋转，这就是蛋白质主链会折叠成规则形状、而不是随意瘫软的原因。
两个氨基酸缩合成一个酰胺；共振使肽键平面而刚硬。
肽键就是一个酰胺；它不需要什么特殊的“生物”化学才能断开——酸、碱或酶都能把它水解回氨基酸，和任何酰胺水解一样。它著名的刚性来自共振，而不是来自一根真正独立存在的双键。