别构与协同性

想象一台机器，某处有个开关，能改变别处一个工作部件的行为——按下侧面的一个按钮，前端的夹爪就松开。蛋白质正是这样。一个分子在某一处结合，可以改变同一蛋白质上一处遥远位置的形状与行为。这种隔空起作用的现象叫做别构（allostery），源自希腊语的“别的形状”。

它通过构象变化起作用——整个蛋白质弯折成一个略有不同的形状。当一个小分子（别构调节物）在远离活性位点的位置结合时，它会推一下蛋白质的形状，而这一变动会穿过结构传到工作位点，把蛋白质的活性调高或调低。在由若干亚基构成的蛋白质里，会出现一个特殊而美妙的情形：协同性。在这里，一个亚基结合它的靶标，会让其余亚基也改变形状，于是它们更急切地结合各自的靶标。一个的结合帮助了下一个——各亚基如同一支队伍，而非彼此独立的单元。

血红蛋白是经典例子，值得清晰地想象。它的四个亚基携带氧气。当第一个亚基在肺里抓住一个氧分子时，它把整个复合体推向一种更容易结合氧的形状，于是后面的氧迅速装载；在组织里则相反，氧被协同地释放。这使血红蛋白比四个独立的载体好得多——在氧充足处它几乎满载，在氧稀缺处则急剧卸载。别构与协同性，正是细胞把蛋白质变成灵敏、可开关、可调控的机器，而非只会埋头干活的呆工的方式。