酶与催化
别构调节(allosteric regulation)
/ AL-oh-STAIR-ik reg-yoo-LAY-shun /
想象墙上有一个调光开关,离它所控制的灯泡很远。你并不碰灯泡本身;你转动一个单独的旋钮,灯就变亮或变暗。许多酶恰恰拥有这样一个遥控器:一个远离活性位点的第二结合位点,一个小分子可以停靠在那里,把酶的活性调高或调低。这就是别构调节——'别构'字面意思就是'别的形状/位置'。
当一个调节分子结合到别构位点时,它会把整个酶轻推成一个略有不同的形状。这种形状改变会一路波及活性位点,使它要么更善于结合底物(激活剂),要么更不善于(抑制剂)。关键在于,调节分子与底物毫不相像,也不去争抢活性位点——它是隔着距离、通过重塑蛋白质来起作用的。许多别构酶由若干亚基构成,会协同地在松弛的活性形态与紧张的非活性形态之间切换,这使它们对调节物水平的微小变化反应陡峭,几乎像一个开关。
别构调节是细胞主要的控制旋钮之一。它让一条途径能感知自己的产物或细胞的能量状态,并立刻把恰当的酶加速或减速,而无需制造或销毁任何蛋白质。它比开关基因更快、更可逆。经典的例子是反馈抑制:一条途径的终产物别构地关闭一个早期的酶。一个常见的误解是认为所有酶抑制剂都堵住活性位点;别构调节剂恰恰故意不这么做。
当你的细胞能量充足时,大量的ATP作为别构抑制剂作用于磷酸果糖激酶——糖分解的一个早期酶——告诉这条途径松一松。当能量不足、ADP/AMP堆积起来时,它们别构地结合同一个酶,又把它加速回来。
别构调节剂在一个远端位点起作用,重塑酶,而不是堵住活性位点。
别构调节剂结合在远离活性位点的地方,既可以激活也可以抑制——它们并不只是'在另一处起作用的抑制剂'。
又称
另见