結合親和力與平衡（binding affinity）
當兩個分子能黏在一起時，一個合理的問題是：黏得有多緊？又有多大比例真的保持黏著？在溫熱、不停推搡的細胞裡，搭檔們一直在彼此碰上又分開。結合親和力衡量的，是兩個分子有多強烈地「偏好」結合在一起，而平衡描述的，是它們最終安頓下來的那種穩定的平衡狀態。
結合是可逆的：搭檔 A 和搭檔 B 湊到一起形成複合物 AB，而這個複合物也時時刻刻在重新分開。在平衡時，這兩個速率相互抵消，於是游離 A、游離 B、和結合態 AB 的量保持穩定——並不是因為什麼都沒在發生，而是因為結合與解離相互抵消。親和力由一個數字來刻畫，即解離常數（記作 Kd）：它是有一半分子處於結合態、一半游離時搭檔的濃度。Kd 小意味著結合緊（只需一點點搭檔就能結合掉一半），Kd 大意味著結合弱。由於底層的接觸都是非共價的，親和力能跨越極大的範圍，並能被形狀或化學的微小變化精細地調節。
親和力與平衡，把「它們能結合」變成了「結合多少、何時結合、結合多久」——而這才是真正掌控生物學的東西。一個信號分子必須把它的受體結合得夠緊才能起作用，又得夠鬆，好在信號結束時放手；一種藥物被設計成高親和力，好讓低劑量也能奏效；一個轉錄因子抓住 DNA 的力度，決定了一個基因被開啟的強弱。關鍵在於，結合是由平衡和濃度掌控的，而不是非有即無：提高一個搭檔的濃度，你就把更多的複合物推著形成——這正是細胞（以及藥物）調高、調低各種反應的方式。
一種 Kd 極小（比如每升十億分之一摩爾）的藥物，把它的靶蛋白結合得如此之緊，以至於很小的劑量就能佔據大部分靶點；而一種結合很弱、Kd 很大的化合物，要做同樣的事就得用巨大的、往往有毒的劑量。
Kd 是結合掉一半時搭檔的濃度——Kd 越小，結合越緊。
高親和力並不意味著複合物永不分開；即便結合得很緊的搭檔，也一直在不停地結合又解離。平衡是動態的——它是兩個持續進行的速率之間的穩定平衡，而不是凍結、永久的黏著。