生物大分子的化學
非共價相互作用(noncovalent interaction)
魔術貼抓得很牢,但你能把它撕開、再貼回去,反覆上千次。生命分子也用一種類似魔術貼的握持:一族弱小的吸引力,單看每一個幾乎抓不住,合起來卻能把兩個分子緊緊夾住——事成之後又能鬆手。這些就是非共價相互作用,是生物如何造出既穩定又可變的形狀的秘訣。
與共價鍵不同,非共價相互作用不共享任何電子;它只是分子之間、或一個分子各部分之間的吸引力。主要有四類:氫鍵(略帶正電的 H 伸向略帶負電的 O 或 N)、離子或靜電相互作用(一個完整的正電荷吸引一個完整的負電荷)、范德華力(任何緊密接觸的原子之間轉瞬即逝的吸引)、以及疏水效應(油性基團被周圍的水驅趕到一起)。每一種都遠比共價鍵弱,每一種都自顧自地來去。但一個蛋白質表面可能同時提供幾十個,幾十個弱小的握持加起來,就成了牢固而專一的把持。
分子識別正是靠非共價相互作用發生的。酶抓住它的目標、轉錄因子讀取一段 DNA、抗體鎖定一個入侵者、蛋白質摺疊成它工作的形狀——全都通過這些弱接觸的圖樣實現。它們的弱小正是關鍵所在:因為每一個都能斷開,結合就是可逆的,於是信號能關閉、鏈能被拉開、搭檔能被釋放。強壯的共價鍵搭出部件;弱小的非共價作用則讓這些部件彼此找到、把持、又放開。
一個抗體抓住一個病毒蛋白,靠的不是單根焊死的鍵,而是一大群氫鍵、靜電接觸和嚴絲合縫的范德華貼合——合起來足以牢牢把持,每一個卻又足夠弱,使得這個複合物日後還能解開。
許多弱小的握持加起來,成了牢固而可逆的把持。
稱它們「弱」,指的是每一個單獨的相互作用;合起來它們可以非常強。與共價鍵真正關鍵的區別不僅在強度,更在可逆性——它們能在體溫下、無需任何酶就斷開並重新形成。
又稱
另見