蛋白質結構與功能
胺基酸側鏈
想像二十個人穿著一模一樣的制服,但每人手裡拿著不同的工具——一個拿磁鐵,一個拿油抹布,一個拿鉤子,一個拿夾鉗。制服就是共享的胺基酸骨架;工具就是側鏈。在化學裡它簡單地寫作 R,是從中心α碳上垂下來、使二十種胺基酸各成其身的那一部分。
側鏈可以幾乎什麼都沒有(甘胺酸的 R 只是一個氫),也可以是一個精巧的結構(色胺酸的雙環)。關鍵在於它的化學性格。有的側鏈是非極性、疏水的——它們躲避水、彼此抱團,就像油滴相互融合。有的是極性的、親水的。有的帶著完整的電荷,或正(如離胺酸)或負(如麩胺酸),能吸引相反的電荷。還有少數身懷特技:半胱胺酸的硫可以與另一個半胱胺酸架橋,組胺酸能抓放質子,脯胺酸會使鏈折出彎角。
側鏈正是蛋白質化學真正發生的地方。它們決定鏈如何折疊(怕水的側鏈把自己埋進內部,親水的朝外),它們構成識別其他分子的抓握口袋,它們在酶的活性位點上完成催化工作。所以當你問一個蛋白質為何是這個形狀,或一個酶為何恰好加速某一個反應時,答案幾乎總歸結於:哪些側鏈處在哪些位置。
在攜氧的血紅蛋白中,一個組胺酸側鏈伸進去,穩住真正抓取氧氣的含鐵血基質基團。改變這一個側鏈,蛋白質就抓不住它的貨物了。
一個蛋白質的行為寫在它的側鏈裡,而不是寫在它千篇一律的骨架上。
骨架在每個蛋白質裡基本相同;承載化學個性的是各不相同的側鏈。把兩者混為一談是初學者常犯的錯。
又稱
另見