米氏动力学（Michaelis-Menten，Km与Vmax）

想象在一场热闹的活动上只有一个售票窗口。当只来了几个人时，窗口能以他们到达的速度立刻服务——人越多，服务越快。但一旦排起长队，窗口已经在全力运转；再往队里加人也无法加快，因为瓶颈就在那一个售票员身上。酶的行为也是如此，而米氏动力学正是描述这一现象的简单数学。

当你提高底物浓度时，反应速率起初陡然上升，随后趋于一个上限，叫做Vmax——最大速度，在几乎每一个酶活性位点都被占用、并以最快速度工作（饱和）时达到。Km，即米氏常数，是反应速率恰好等于Vmax一半时的底物浓度。Km大致衡量酶握住底物有多紧：低Km意味着即使底物水平很低，酶也能达到半速（握得牢、很'急切'），而高Km意味着需要大量底物才能运转起来（握得松）。Vmax告诉你酶的最高速度；Km告诉你它达到这个速度有多容易。

这两个数字让生物学家得以比较各种酶、理解某条途径为何加速或减速，并预测阻断酶的药物会如何表现。这个模型是一种有意的简化——它假设只有一种底物、处于稳态、且没有产物堆积——所以拥有多种底物和调控的真实细胞要复杂得多。尽管如此，Km和Vmax仍是你能了解一种酶的最有用的单项事实之一。一个常见的困惑是：低Km意味着高亲和力，这听起来似乎反了，但只要记住它是达到半速所需的底物水平——需要得越少，握得就越紧。