別構與協同性

想像一台機器，某處有個開關，能改變別處一個工作部件的行為——按下側面的一個按鈕，前端的夾爪就鬆開。蛋白質正是這樣。一個分子在某一處結合，可以改變同一蛋白質上一處遙遠位置的形狀與行為。這種隔空起作用的現象叫做別構（allostery），源自希臘語的「別的形狀」。

它通過構象變化起作用——整個蛋白質彎折成一個略有不同的形狀。當一個小分子（別構調節物）在遠離活性位點的位置結合時，它會推一下蛋白質的形狀，而這一變動會穿過結構傳到工作位點，把蛋白質的活性調高或調低。在由若干亞基構成的蛋白質裡，會出現一個特殊而美妙的情形：協同性。在這裡，一個亞基結合它的靶標，會讓其餘亞基也改變形狀，於是它們更急切地結合各自的靶標。一個的結合幫助了下一個——各亞基如同一支隊伍，而非彼此獨立的單元。

血紅蛋白是經典例子，值得清晰地想像。它的四個亞基攜帶氧氣。當第一個亞基在肺裡抓住一個氧分子時，它把整個複合體推向一種更容易結合氧的形狀，於是後面的氧迅速裝載；在組織裡則相反，氧被協同地釋放。這使血紅蛋白比四個獨立的載體好得多——在氧充足處它幾乎滿載，在氧稀缺處則急劇卸載。別構與協同性，正是細胞把蛋白質變成靈敏、可開關、可調控的機器，而非只會埋頭幹活的呆工的方式。