酶與催化
活化能(activation energy)
/ ak-tih-VAY-shun EN-er-jee /
想想一根火柴。火柴頭裡儲存著大量能量,也'想要'燃燒並放出熱。但躺在桌上的火柴不會自己著火——你得先劃一下。那一下劃擦給了火柴啟動所需要的那一點點推力。活化能正是這股推力:分子在反應開始之前必須獲得的最小能量,哪怕這個反應整體上是放能的。
從化學上看,在舊的化學鍵斷裂、新的化學鍵形成之前,反應分子必須以足夠的力度、並以正確的朝向相撞,才能達到一個繃緊、不穩定的中間狀態,叫做過渡態。達到這個狀態要消耗能量——也就是活化能。能壘越高,分子擁有足夠能量越過它的機會就越稀少,反應也就越慢。這就是為什麼許多'被允許'(會放能)的反應在室溫下仍然慢吞吞:能壘太高了。
包括酵素在內的催化劑,靠的就是降低這道能壘——它們提供一條通往過渡態的更輕鬆的路線,於是在任一時刻都有多得多的分子能夠越過去。重要的是,活化能與整體釋放的能量是兩回事:降低能壘讓反應更快,但不改變最終放出多少能量。一個常見的混淆是把活化能當成反應'放出'的能量——其實它是反應啟動前必須先'投入'的能量。
泡在咖啡裡的一塊方糖含有大量你身體可用的能量,卻不會突然燃起來——糖在空氣中燃燒的活化能太高,在咖啡的溫度下達不到。而在你的細胞內,酵素降低了那道能壘,於是同樣的糖被溫和而有用地'燃燒'。
高活化能正是儲存的燃料在有東西幫它反應之前能保持穩定的原因。
降低活化能會加快反應,但不改變淨釋放的能量,也不改變反應傾向於哪個方向。
又稱
另見