酶与催化
活化能(activation energy)
/ ak-tih-VAY-shun EN-er-jee /
想想一根火柴。火柴头里储存着大量能量,也'想要'燃烧并放出热。但躺在桌上的火柴不会自己着火——你得先划一下。那一下划擦给了火柴启动所需要的那一点点推力。活化能正是这股推力:分子在反应开始之前必须获得的最小能量,哪怕这个反应整体上是放能的。
从化学上看,在旧的化学键断裂、新的化学键形成之前,反应分子必须以足够的力度、并以正确的朝向相撞,才能达到一个绷紧、不稳定的中间状态,叫做过渡态。达到这个状态要消耗能量——也就是活化能。能垒越高,分子拥有足够能量越过它的机会就越稀少,反应也就越慢。这就是为什么许多'被允许'(会放能)的反应在室温下仍然慢吞吞:能垒太高了。
包括酶在内的催化剂,靠的就是降低这道能垒——它们提供一条通往过渡态的更轻松的路线,于是在任一时刻都有多得多的分子能够越过去。重要的是,活化能与整体释放的能量是两回事:降低能垒让反应更快,但不改变最终放出多少能量。一个常见的混淆是把活化能当成反应'放出'的能量——其实它是反应启动前必须先'投入'的能量。
泡在咖啡里的一块方糖含有大量你身体可用的能量,却不会突然燃起来——糖在空气中燃烧的活化能太高,在咖啡的温度下达不到。而在你的细胞内,酶降低了那道能垒,于是同样的糖被温和而有用地'燃烧'。
高活化能正是储存的燃料在有东西帮它反应之前能保持稳定的原因。
降低活化能会加快反应,但不改变净释放的能量,也不改变反应倾向于哪个方向。
又称
另见