转化酶作用的动力学
酶先与底物结合再起作用，于是反应速率随底物上升、再趋平于一个上限——酶动力学的第一个方程。
为什么不管你喂给酶多少底物，它最终都会撞上一个再也突破不了的最高速度？
核心想法
酶是一种催化剂：它抓住某种特定的分子（它的底物），把它改造，放出产物，然后又能去抓下一个。米夏埃利斯与门顿的洞见是：这「抓」是关键。酶分子的数目是有限的，每一个做完一次活儿都要花点时间，所以当底物稀少时，速率会随底物上升——可一旦每个酶都忙了起来，再加底物也无济于事，速率便在一个上限处趋平。
这就给出一条干净的曲线，而两个数就能把它完全描述。Vmax 是最高速度，在酶被装满时达到。Km——米氏常数——是跑到那个最高速度一半时所需的底物量，它同时还是「酶抓得有多紧」的量度：Km 越小，抓得越牢，用更少的底物就能跑到半速。
它是如何诞生的
这项工作 1913 年在柏林完成，作者是莱昂诺·米夏埃利斯与莫德·门顿。门顿刚刚拿到加拿大授予女性的最早的医学博士学位之一；在那里她被挡在研究门外，于是远赴米夏埃利斯的实验室做科学。他们选了转化酶——把普通食糖分解的那种酶——因为这反应有个方便的「破绽」：它会翻转溶液扭转偏振光的方向，于是他们能实时地盯着速率。
早在十年前，维克托·亨利就已写下基本相同的方程，可他的测量无法证实它——他没有控制酸度，而新生成的糖又在缓慢地改变自己的旋光。米夏埃利斯与门顿用细致的技术把这两个问题都解决了，曲线终于与理论吻合。这条方程从此冠上了他们的名字——尽管它老实说欠着亨利一份人情。
它为何重要
它让生物化学变得可定量。在此之前，酶是个神秘的、会「让事情加快」的角色；在此之后，任何一种酶都能用两个可测的数来概括，并与别的酶相比较。这两个数让科学家得以绘制代谢的版图，弄明白为什么有些酶又快、有些酶又挑，而且——这对医学至关重要——预测身体如何分解一种药物，以及一个被设计来阻断某种酶的分子会怎样起作用。一个世纪过去，每一门药理学与生物化学的课程，仍从这里讲起。
一个可以想象的画面
想象一家超市，收银台的数目是固定的。来的顾客不多时，超市能以顾客到来的速度把他们结完账——速率随人流而走。可一旦赶上节日高峰，每个收银台都被占住了；这时超市有一个最大吞吐量，再多的顾客也只是让队伍变长，并不能让任何事更快。那个最大值就是 Vmax。让超市以最高速度一半运转的人流量，就是 Km——而一个更快、更利落的收银员（一种把底物抓得很紧的酶），用小得多的人流就能到达那个半速点。
它的位置
到 1913 年，化学家已知道「酵素」能让反应加快——巴斯德把发酵系于活细胞（pasteur-1861）——可没人能给催化安上一个数。米夏埃利斯与门顿在维克托·亨利 1903 年方程的基础上，补上了那个缺失的测量。从这里，线索通向布里格斯与霍尔丹的稳态推广，通向「有些酶可以靠在别处的结合被开关」这一发现（这种别构调控，连同操纵子的逻辑，组织起整个细胞——见 monod-jacob-1961），并伸进代谢那张密集的酶网络，例如柠檬酸循环（krebs-1937）。它是这一切之下的定量根基。