轉化酶作用的動力學
酶先與底物結合再起作用，於是反應速率隨底物上升、再趨平於一個上限——酶動力學的第一個方程。
為什麼不管你餵給酶多少底物，它最終都會撞上一個再也突破不了的最高速度？
核心想法
酶是一種催化劑：它抓住某種特定的分子（它的底物），把它改造，放出產物，然後又能去抓下一個。米夏埃利斯與門頓的洞見是：這「抓」是關鍵。酶分子的數目是有限的，每一個做完一次活兒都要花點時間，所以當底物稀少時，速率會隨底物上升——可一旦每個酶都忙了起來，再加底物也無濟於事，速率便在一個上限處趨平。
這就給出一條乾淨的曲線，而兩個數就能把它完全描述。Vmax 是最高速度，在酶被裝滿時達到。Km——米氏常數——是跑到那個最高速度一半時所需的底物量，它同時還是「酶抓得有多緊」的量度：Km 越小，抓得越牢，用更少的底物就能跑到半速。
它是如何誕生的
這項工作 1913 年在柏林完成，作者是萊昂諾·米夏埃利斯與莫德·門頓。門頓剛剛拿到加拿大授予女性的最早的醫學博士學位之一；在那裡她被擋在研究門外，於是遠赴米夏埃利斯的實驗室做科學。他們選了轉化酶——把普通食糖分解的那種酶——因為這反應有個方便的「破綻」：它會翻轉溶液扭轉偏振光的方向，於是他們能即時地盯著速率。
早在十年前，維克托·亨利就已寫下基本相同的方程，可他的測量無法證實它——他沒有控制酸度，而新生成的糖又在緩慢地改變自己的旋光。米夏埃利斯與門頓用細緻的技術把這兩個問題都解決了，曲線終於與理論吻合。這條方程從此冠上了他們的名字——儘管它老實說欠著亨利一份人情。
它為何重要
它讓生物化學變得可定量。在此之前，酶是個神秘的、會「讓事情加快」的角色；在此之後，任何一種酶都能用兩個可測的數來概括，並與別的酶相比較。這兩個數讓科學家得以繪製代謝的版圖，弄明白為什麼有些酶又快、有些酶又挑，而且——這對醫學至關重要——預測身體如何分解一種藥物，以及一個被設計來阻斷某種酶的分子會怎樣起作用。一個世紀過去，每一門藥理學與生物化學的課程，仍從這裡講起。
一個可以想像的畫面
想像一家超市，收銀台的數目是固定的。來的顧客不多時，超市能以顧客到來的速度把他們結完帳——速率隨人流而走。可一旦趕上節日高峰，每個收銀台都被佔住了；這時超市有一個最大吞吐量，再多的顧客也只是讓隊伍變長，並不能讓任何事更快。那個最大值就是 Vmax。讓超市以最高速度一半運轉的人流量，就是 Km——而一個更快、更俐落的收銀員（一種把底物抓得很緊的酶），用小得多的人流就能到達那個半速點。
它的位置
到 1913 年，化學家已知道「酵素」能讓反應加快——巴斯德把發酵繫於活細胞（pasteur-1861）——可沒人能給催化安上一個數。米夏埃利斯與門頓在維克托·亨利 1903 年方程的基礎上，補上了那個缺失的測量。從這裡，線索通向布里格斯與霍爾丹的穩態推廣，通向「有些酶可以靠在別處的結合被開關」這一發現（這種別構調控，連同操縱子的邏輯，組織起整個細胞——見 monod-jacob-1961），並伸進代謝那張密集的酶網絡，例如檸檬酸循環（krebs-1937）。它是這一切之下的定量根基。