為什麼抗體具有極高的選擇性
單株抗體是一種 Y 形蛋白質，約 150,000 道爾頓——大約是小分子藥物質量的三百倍。它的每條臂末端都是一個結合區，經過免疫系統的世代演化或實驗室改造，能以極高的親和力牢牢抓住某一特定靶點。由於結合面又大又有立體輪廓，抗體可達到小分子難以企及的選擇性：它們能區分僅差幾個胺基酸的兩種蛋白質。
這種精確性還伴隨著很長的半衰期。抗體會被一種回收受體（FcRn）從降解中「救回」，因此單次給藥可在體內存留數週——這正是許多抗體藥物每隔幾週給一次藥、而非每日給藥的原因。其反面在於：一旦出現問題，你無法迅速將藥物清除。
硬性限制：只能在細胞外，且需注射
抗體過大且過於極性，無法穿過細胞膜。因此其靶點必須能從外部觸及：漂浮在血液中的蛋白質，或展示在細胞表面的受體與抗原。整套龐大的胞內蛋白質目錄對普通抗體而言都是禁區。它也無法在胃腸道中存活，因此透過注射或輸液給藥，而非製成藥片。
工程化：把抗體變成一個平台
一旦能夠按需製造抗體，你就能對它進行重構。雙特異性抗體可一次抓住兩個不同靶點——例如，一條臂抓住腫瘤細胞，另一條臂拽來一個殺傷性 T 細胞。抗體偶聯藥物（ADC）則把一種強效的細胞毒性載荷拴在抗體上，藉助抗體的精確性作為遞送「地址」：抗體找到腫瘤、被拉入細胞內，之後才釋放毒素。
ADC 中不起眼的英雄是連接子——把載荷與抗體連接起來的化學結構。它必須在血流中保持鎖定，使毒素不致四處洩漏，然後在靶細胞內部乾淨地斷裂。連接子設計失誤，一個出色的標靶抗體就會變成被送錯地方的毒物。